М.Г. Хренова, С.А. Завьялова, Е.Ю. Безсуднова

Молекулярный механизм стереоспецифичности трансаминазы из Desulfohalobium retbaense к D-лейцину по данным МОЛЕКУЛЯРНО-ДИНАМИЧесКОГо моделирования

Представлены результаты молекулярно-динамического исследования молекулярного механизма экспериментально наблюдаемой специфичности трансаминазы из Desulfohalobium retbaense (Dret) к D-изомеру лейцина. На основании данных о первичной последовательности, а также сведениях о кристаллической структуре родственных ферментов построена полноатомная трехмерная модель Dret. Анализ молекулярно-динамических траекторий показал, что при образовании предреакционного комплекса фермента с D-лейцином α-COO^–-группа субстрата образует стабильные водородные связи с остатком Arg54*, что способствует правильной ориентации субстрата в активном центре. Формирование такого комплекса с L-изомером лейцина приводит к разрушению этих водородных связей и нарушению структуры активного центра в целом.
Ключевые слова: молекулярное моделирование, молекулярная динамика, стереоспецифичность, трансаминазы D-аминокислот.

  Полный текст статьи в формате PDF

Вестник Московского Университета.
Химия 2020, том 61, № 3, стр. 208-213