А.В. Кривицкая, А.А. Пометун, П.Д. Паршин, М.Г. Хренова, В.Б. Урлахер, В.И. Тишков

Моделирование полной структуры трехдоменной монооксигеназы CYP102A1 ВМ3 ИЗ Bacillus megaterium

Методами молекулярного моделирования получена пространственная структура полноразмерной монооксигеназы CYP102A1 из Bacillus megaterium (P450 BM3). В качестве исходных для моделирования использовали известные кристаллические структуры отдельного FAD-связывающего домена (PDB ID : 4DQK) и комплекса FMN-содержащего и моонооксигеназного доменов (PDBID : 1BVY). Молекулярное моделирование проводили путем анализа поверхностей исходных структур для нахождения ориентации, обеспечивающей максимальное число контактов редуктазного FAD-содержащего домена и комплекса из редуктазного FMN-содержащего и монооксигеназного гем-содержащего доменов. Полученную промежуточную структуру оптимизировали с помощью методов молекулярной динамики и молекулярной механики. Анализ финальной модельной полноатомной структуры свидетельствует о возможности достаточно сильного взаимодействия между FAD- и FMN-связывающими доменами, благодаря 10 водородным связям и трем гидрофобным взаимодействиям между аминокислотными остатками доменов в области их контакта. Полноатомная модель одноцепочечного трехдоменного цитохрома Р450 ВМ3 может быть использована для исследования взаимосвязи структура-функция и белковой инженерии этого фермента.
Ключевые слова: цитохром P450 BM3, молекулярное моделирование, пространственная структура.

  Полный текст статьи в формате PDF

Вестник Московского Университета.
Химия 2020, том 61, № 3, стр. 202-207