Владимир Израилевич Муронец, Мария Витальевна Медведева, Елена Викторовна Шмальгаузен
Посттрансляционные модификации
сульфгидрильной группы цистеинового остатка
глицеральдегид-3-фосфатдегидрогеназы
Реферат
Аннотация. В обзоре рассмотрены основные
типы окислительных посттрансляционных модификаций гликолитического фермента
глицеральдегид-3-фосфатдегидрогеназы (ГАФД), направленные на сульфгидрильную
группу каталитического остатка цистеина Цис152. Высокореакционная
сульфгидрильная группа Цис152 в активном центре ГАФД подвергается окислению и
S-нитрозилированию, что приводит к инактивации фермента и его дестабилизации. При
обратимом окислении сульфгидрильной группы с образованием цистеин-сульфеновой
кислоты фермент теряет дегидрогеназную активность, но приобретает способность осуществлять
ацил-фосфатазную реакцию. Гидролиз продукта дегидрогеназной реакции
(1,3-дифосфоглицерата) под действием окисленной ГАФД приводит к разобщению
окисления и фосфорилирования на этом этапе гликолиза. Под действием окиси азота
происходит не только S-нитрозилирование Цис152 ГАФД, но и последующее
образование цистеин-сульфеновой кислоты вследствие гидролиза S–NO-группы.
Приведены данные о взаимосвязи S-нитрозилирования Цис152 ГАФД и окисления с
последующим S-глутатионилированием фермента по Цис152. Обсуждается роль
посттрансляционных модификаций сульфгидрильной группы каталитического
цистеинового остатка в регуляции активности фермента, а также механизмы,
обеспечивающие обратимость таких модификаций.
Ключевые слова: глицеральдегид-3-фосфатдегидрогеназа,
активные формы кислорода, сульфгидрильные группы, окисление,
S-нитрозилирование, S-глутатионилирование
DOI:
10.55959/MSU0579-9384-2-2024-65-2-128-135
Полный текст статьи в формате PDF
Вестник Московского Университета.
Химия 2024, том 65, № 2, стр. 128-135
Copyright (C) Химический факультет МГУ, 2024
|