[На предыдущую главу]

Апобелок Е (апоЕ) входит в состав хиломикронов, липопротеидов очень низкой и высокой плотностей плазмы крови человека, определяя эффективность рецепторного захвата этих частиц печеночными и внепеченочными клетками через Е- и В,Е- рецепторы [1]. Липид-ассоциированная и водорастворимая формы апоЕ, как и других амфипатических апобелков, находятся в динамическом равновесии [2]. Скорость связывания апоЕ с липидом, которая могла бы контролировать эффективность метаболизма апоЕ-содержащих липопротеидных частиц, может зависеть от структуры апобелка в растворе, в частности, от наличия различных конформеров апобелка и скорости их взаимопревращений. В настоящее время установлено существование в растворе самоассоциированной формы апоЕ в виде тетрамера [3–6] и предполагается отсутствие вклада такой формы организации в накопление апобелка на поверхности липопротеидной частицы [7]. Однако параметры, контролирующие процесс встраивания апоЕ в липидную фазу, в частности, возможное наличие определенной конформации апоЕ, способной к эффективному взаимодействию с липидом, остаются неизвестными. Требует изучения также вопрос о точной пространственной топографии апоЕ на частице и возможной модуляции этой топографии при метаболической трансформации липопротеидов. Известно, например, что нативные ЛОНП нормолипидемиков, в отличие от продукта их липолитической деградации, плохо взаимодействуют с В,Е-рецептором [8], однако не изучена при этом латеральная топография апоЕ на поверхности частицы ЛОНП и ее липолитическая модуляция. С другой стороны, обнаружена гораздо большая афинность частиц с несколькими молекулами апоЕ к В,Е-рецептору по сравнению с частицей с одной молекулой апобелка [2]. Существующая неопределенность во многом обусловлена отсутствием адекватных подходов к изучению надмолекулярной организации апобелков в растворе и на поверхности липопротеидной частицы.

[На следующую главу] [На оглавление] [На список сокращений и обозначений]

Copyright ©