ChemNet
 
Предыдущий реферат Следующий реферат Содержание номера статья
16.МБ.127. Мембранная топология АТФ-связывающего кассетного транспортера ABCR и взаимосвязь с ABC1 и родственными ABCA транспортерами. Идентификация N-связанных центров гликозидирования Membrane topology of the ATP binding cassette transporter ABCR and its relationship to ABC1 and related ABCA transporters. Identification of N-linked glycosylation sites. Bungert Stefanie, Molday Laurie L., Molday Robert S. J. Biol. Chem. 2001. 276, 26, с. 23539-23546. Англ.
АТФ-связывающий кассетный транспортер ABCR состоит из одной полипептидной цепи, организованной в два блока, каждый из к-рых содержит по 6 трансмембранных сегментов и нуклеотид-связывающий домен. С использованием расщепления трипсином и эндогликозидазами, сайт-направленного мутагенеза и связывания с лектином КонА показано, что ABCR содержит 8 сайтов N-гликозилирования; 4 из них расположены в N-концевом экзоцитоплазматическом домене из 600 остатков в петле (между первым и вторым трансмембранными сегментами), а остальные 4 сайта в С-концевой части (в петле из 275 остатков между трансмембранными сегментами Н7 и Н8). N- и C-концевые половины ABCR соединены дисульфидными связями. Предложена модель топологии транспортера. Предполагается, что др. родственные транспортеры (в т. ч. ABC1) имеют сходную топологию. Канада, Dep. Biochem., Univ. British Columbia, Vancouver, BC V6T 1Z3. Библ. 41.

Ключевые слова: акк транспортер% н ABCR% н АТФ-связывающий% акк топология% н мембранная% анн сайты N-гликозилирования идентификация




Сервер создается при поддержке Российского фонда фундаментальных исследований
Не разрешается  копирование материалов и размещение на других Web-сайтах
Вебдизайн: Copyright (C) И. Миняйлова и В. Миняйлов
Copyright (C) Химический факультет МГУ
Написать письмо редактору