ChemNet
 
Предыдущий реферат Следующий реферат Содержание номера статья
16.МБ.125. Субстратная специфичность интегральной мембранной протеазы OmpT, определенная с помощью библиотеки пространственно доступных пептидов Substrate specificity of the integral membrane protease OmpT determined by spatially addressed peptide libraries. Dekker Niek, Cox Ruud C., Kramer R. Arjen, Egmond Maarten R. Biochemistry. 2001. 40, 6, с. 1694-1701. Англ.
Для исследования субстратной специфичности интегральной протеазы T внеш. МБ (OmpT) Escherichia coli использовали библиотеку пептидов, синтезир. на целлюлозной МБ. В кач-ве субстратов использовали флуорогенные пептиды с внутримолекулярно погашенной ФЛ, к-рые после расщепления давали интенсивные флуоресцирующие пятна. Субстраты с заменами в P2, P1, P1 и P2 положениях были синтезированы на МБ с линкером из длинного полиоксиэтиленгликоля. При изучении кинетики их расщепления солюбилизир. OmpT установлено, что лучшим субстратом является Abz-Ala-Lys-Lys-Ala-Dap(dnp)-Gly (где Abz - аминобензоил, а Dap(dnp) - 3-(динитрофенил)диаминопропионовая к-та). Субстраты с кислыми аминок-тами в P2 и P2 положениях OmpT не расщеплялись. OmpT проявляет большую избирательность к L-остаткам в P1 положении, чем в P1 положении; пептид с D-Arg в P1 положении является конкурентным ингибитором. Он использован для синтеза аффинного сорбента, с помощью к-рого достигается одностадийная очистка OmpT из бактериального лизата. Нидерланды, Dep. Enzym. Prot. Eng., Ctr. Biomembr., Inst. Biomembr. Utrecht Univ., Utrecht. Библ. 29.

Ключевые слова: акк протеаза% н OmpT% н мембранная интегральная% анн специфичность субстратная анализ% акк пептиды% н библиотека субстратов% н использование




Сервер создается при поддержке Российского фонда фундаментальных исследований
Не разрешается  копирование материалов и размещение на других Web-сайтах
Вебдизайн: Copyright (C) И. Миняйлова и В. Миняйлов
Copyright (C) Химический факультет МГУ
Написать письмо редактору